别构酶的性质（动力学与结构方面）

 

别构酶的性质（动力学与结构方面）

 

别构酶又称为变构酶，指酶分子的非催化部位（活性中心）与某些化合物可逆地非共价结合后，引起酶的构象的改变，进而改变酶的活性状态，酶的这种调节作用称为别构调节(allosteric regulation)，具有别构调节的酶称别构酶(allosteric enzyme)。凡能使酶分子发生别构作用的物质称为别构剂(effector)。

 

 

动力学：

 

1.同促、异促效应：

① 同促效应为正协同效应的别构酶是S型曲线

当底物浓度发生较小变化时，别构酶可以极大程度地控制反应速度。

米氏酶：[S]0.9/[S]0.1=81

别构酶（n=4）：[S]0.9/[S]0.1=3

表明反应速度对底物浓度的变化敏感 ，当底物浓度发生较小变化时，如上升3倍，别构酶的酶促反应速度可以从0.1Vmax升至0.9Vmax 。

② 同促效应为负协同效应的别构酶是表观双曲线表明反应速度对底物浓度的变化不敏感。

③调节物的别构效应(异促效应）

 

2.动力学曲线特征：

别构酶的鉴定

②     双倒数作图不是直线

②协同指数法（cooperativity index , Ci)饱和比值（saturation ratio, Rs)

 

米氏酶：Rs=81

正协同：Rs＜81，越小，正协同性越大

负协同：Rs＞81 ，越大，负协同性越大

 

结构：

 

1.已知的别构酶都是寡聚酶，通过次级键结合。

2.具有活性中心和别构中心（调节中心），活性中心和别构中心处在不同的亚基上或同一亚基的不同部位上。

3.多数别构酶不止一个活性中心，活性中心间有同促效应，底物就是调节物：有的别构酶不止一个别构中心，可以接受不同的代谢物（非底物）的调节，异促效应。

4.不遵循米式方程，动力学曲线是S型（正协同效应）或表观双曲线（负协同效应）。

 

 

By Jason